Hernán F. Terenzi

Laboratório de Biologia
Molecular e Estrutural

(LABIME)

Graduaso em Farmécia (USP-Ribeirão Preto-1986), Mestre em Bioquímica (USP-Ribeirão Preto-1990) e Doutor em Ciências (Bioquímica) pela Universidade de São Paulo-SP (1993). Realizou pós-doutorado em biologia molecular / química de proteínas no Institut Pasteur de Paris (1993-1998). Professor Titular do Departamento de Bioquímica da UFSC e Docente Permanente do PPGBQA desde 2008. Bolsista de Produtividade em Pesquisa do CNPq – 1B (bioquímica).

“Sua linha de pesquisa está focada na clonagem, superexpressão, purificação e análise estrutural, bioquímica e biofísica das proteínas alvo, e na interação drogas-DNA-proteínas com o objetivo principal de desenvolvimento de novas hidrolases artificiais sítio específicas”

Disciplinas no PPGBQA:
a) BQA4214000 – Proteínas – Estrutura e Métodos de Estudo
b) BQA4216000 – Biologia Molecular Estrutural
c) BQA- 410017 – Espectrometria de Massa
d) BQA 410004 – Espectrometria de Massa de Proteínas e Peptídeos

Projetos em andamento:
a) Busca por novos inibidores das enzimas tirosina fosfatases de mycobacterium tuberculosis (ptpa, ptpb), yersinia spp. (yoph) e humanas (ptp1b).
b) Clonagem, expressão, purificação e caracterização estrutural de proteínas de interesse em biotecnologia.
c) Metalonucleases artificiais: em busca da clivagem específica de ácidos nucléicos.

Produções de Destaque:  

The influence of thioether-substituted ligands in dicopper(II) complexes: Enhancing oxidation and biological activities. J Inorg Biochem. 2024 Jul;256:112573.

Crystal structure of the Cys-NO modified YopH tyrosine phosphatase. Biochim Biophys Acta Proteins Proteom. 2022 Mar 1;1870(3):140754.

A Water-Bridged Cysteine-Cysteine Redox Regulation Mechanism in Bacterial Protein Tyrosine Phosphatases. Chem, v. 3, p. 665-677, 2017

Posttranslational chemical mutagenesis: to reveal the role of non-catalytic cysteine residues in pathogenic bacterial phosphatases. BIOCHEMISTRY, v.57(43): 6144-6152, 2018.

Synthetic thiosemicarbazones as a new class of Mycobacterium tuberculosis protein tyrosine phosphatase A inhibitors. BIOORGANIC & MEDICINAL CHEMISTRY, v. 26(21): 5742-5750, 2018.

Targeting an artificial metal nuclease to DNA by a simple chemical modification and its drastic effect on catalysis. ACS Medicinal Chemistry Letters, v. 11(3):286-291, 2019.